ch.14 생리적으로 중요한 탄수화물들

Carbohydrates of Physiologic Significance

ch.15 생리적으로 중요한 지질들

Lipids of Physiologic Significance

 

 

 

ch.14 생리적으로 중요한 탄수화물들

Carbohydrates of Physiologic Significance

 

D-glucose A: 곧은 사슬형  B: 하워드 투시형 C: 의자형

 

5탄당

대표적 5탄당

D-ribose : 핵산의 구조적 성분, ATP, NAD(P), 플라빈 보조효소를 포함한 보조효소들 구조

D-ribulose : 5탄당 인산경로의 대사 중간물질

 

6탄당

대표적 6탄당
이당류(disaccharide)

 

다당류는 저장기능과 구조적 기능을 수행한다.

녹말(Starch) : 식물의 저장 다당

글리코겐(Glycogen) : 동물의 저장 다당

키틴(Chitin): 갑각류, 곤충, 버섯 등의 외골격에서 발견되는 구조적 다당

셀룰로스(Cellulose): 식물 세포벽의 주성분

 

 

 

 

 

ch.15 생리적으로 중요한 지질들

Lipids of Physiologic Significance

 

아라키돈산(Arachidonic acid) -(합성)->아이코사노이드(eicosanoids) 중 주요 물질

류코트리엔(leukotriene, LT) : 강력한 염증 촉진제, 기관지 수축 작용으로 천식

프로스타글란딘(prostaglandin, PG) 

트롬복새인(thromboxanes, TX)

리폭신(Lipoxin)

 

불포화 지방산

linoleic acid = w6

a-linoleic acid = w3

항염증, 암예방, 알츠하이머 예방 ...

 

Triglycerols(TG) : 지방산의 대표적인 저장 형태

 

Phosphatidylcholins (lecithins) & Sphingomyelins

뇌에 多, acethylcholine 합성에 이용됨

폐에서 계면활성제 역할

phosphatidylethanolamine, -serine : 세포사멸

스핑고 마이엘린: 신경세포에 多

Phosphadidylinositol : 세포 내 신호전달

Cardiolipin : Mt 내막에 多

 

Steroids 구조(6ring 3개 + 5ring 1개)

콜레스테롤 : 동맥경화증의 원인, 그러나 Bile acids, adrenocortical Hr, sex Hr, vit.D, cardiac glycoside 합성에 필수

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ch.11 생체에너지화학: ATP의 역할
        Bioenergetics: The role of ATP
ch.12 생물학적 산화
        Biological Oxidation
ch.13 호흡 사슬과 산화적인산화
        The Respiratory Chain & Oxidative Phosphorylation

 

 

ch.11 생체에너지화학: ATP의 역할
        Bioenergetics: The role of ATP

Novel compound

에너지 화합물이 구조적으로 A,B,C,D와 연관될 필요가 없다는 장점을 지님.

생체에서 ~ⓔ는 ATP임.

 

ATP(adenosine triphosphate)
고에너지인산화합물(High-energy organophosphate)

 

 

 

ch.12 생물학적 산화
        Biological Oxidation

해당과정(glycolysis) & TCA cycle

 

 

헷갈리지 않기.

 

효소 이름

Oxidase :
 산소를 hydrogen acceptor로 쓰는 효소
Dehydrogenase: 
 hydrogen acceptor로 산소 이외의 것을 이용하는 효소.
 ex) NAD+
Oxygenase:
산소를 첨가하는 효소
Superoxide dismutase:
 superoxide를 매질로 이용하는 효소


Hydroperoxidase:

 과산화수소(hydrogen peroxide)를 매질로 이용하는 효소

 

 

ch.13 호흡 사슬과 산화적인산화
        The Respiratory Chain & Oxidative Phosphorylation

 

산화적인산화: 전자전달과 화학삼투를 통한 ATP의 합성과정

 

 

장소: mt 내막
ATP 생성: 산화적인산화와 기질수준인산화

 

 

전자전달계 억제제&억제점

 

mt내막에 있는 transporter

 

 

mt의 내외부의 NADH 이동

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SECTION 1.  단백질과 효소의 구조와 기능

구조가 기능을 결정한다. Structure determines function

ch.7

효소를 6군으로 분류

1. 산화환원효소(oxidoreductase) catalyze oxidations and reductions
2. 전이효소(transferase) catalyze transfer of moieties such as glycosyl, methyl, or phosphoryl groups
3. 가수분해효소(hydrolase) catalyze hydrolytic cleavage of C—C, C—O, C—N, and other bonds
4. 분해효소(lyase) catalyze cleavage of C—C, C—O, C—N, and other bonds by atom elimination, leaving double
bonds
5. 이성질화효소(isomerase) catalyze geometric or structural changes within a molecule
6. 연결효소(ligase) catalyze the joining together of two molecules coupled to the hydrolysis of ATP

 

active site

 

● 효소를 촉매시키는 다양한 기전의 예시

산-염기 반응에 의한 촉매, HIV protase

 

공유결합 촉매, Chymotrypsin (Serin protase)

 

 

 

ch.8 효소반응속도론

 

 

좌: Kcat(촉매상수)의 정의, 우:Km(미카엘리스 상수)의 정의

 

효소 억제제의 종류

 

 

ch.9 효소의 활성 조절

 

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SECTION 1.  단백질과 효소의 구조와 기능

구조가 기능을 결정한다. Structure determines function

 

 

ch.6 Myoglobin & Hemoglobin

 

● My, Hb 공통점 : Heme 구조 지님 (My는 1개, Hb는 4개)

Heme

 

 

 철에 결합력이 더 좋은 CO 보다 O2가 결합하는 이유? E7의 기능

 

● Hb의 4차 구조

My와 Hb
O2가 결합하면 intercahin salt bridges는 끊어짐

● Hb은 조직의 CO2와 H+를 폐로 수송한다. (Bohr effect 중요)

H+가 His에 붙어 +가 더 강해짐(Intrachain salt bridge 더 강해짐) → O2 결합력 떨어짐

 

 

① Bohr effect

② 2,3-BPG → Salt bridge 형성 → T 구조 안정화 →O2결합력떨어짐

 태아의 HbF가 산모의 HbA보다 2,3-BPG에 대한 친화성 낮아서 oxygen affinity가 좋음.

 

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SECTION 1.  단백질과 효소의 구조와 기능

구조가 기능을 결정한다. Structure determines function

ch.3~5

ch.3 Amino Acid & Peptides

a.a 의 구조
단백질을 이루는 20가지 a.a 분류 table

Hydrophilic:

Arginine, Asparagine, Aspartic acid, Cysteine, Glutamic acid, Glutamine, Glycine, Histidine, Lysine, Serine, Threonine

Hydrophobic:

Alanine, Isoleucine, Leucine, Methionine, Phenylalanine, Proline, Tryptophan, Tyrosine, Valine

 

 

Isoelectric pH(pI) = Net charge가 0이 되는 pka 2개의 평균 

 

 

● R groups의 특징

glycine - 가장 작은 아미노산, 단백질의 꺾이는 부분에 多

hydrophobic R 그룹의 경우 세포질에 있는 단백질에

charged R 그룹은 enzyme의  site에

Histidine의 pKa는 체내 pH와 유사해서 base, acid로 모두 사용

R에 -OH가 있는 그룹은 인산화를 통한 enzyme activity를 조절

방향족 R은 280nm 파장 흡수(특히 Tryptophan)

 

ch.4 1차 구조의 결정

각종 크로마토그래피

 

ch.5 높은 구조적 체계

단백질의 

1차 구조 - a.a 서열

2차 구조 - α-helix , β-sheet, β-loops, β-turn (β-turn부분에는 Proline, Glycine 多)

3차 구조 - single protein의 3차원 구조 (ex. 미오글로빈)

4차 구조 - several protein의 복합체 (ex. 헤모글로빈)

 

Domain: 단백질의 기능적 단위

 

☆Protein Folding

단백질 서열 자체로 열역학적 안정성으로 인해 자연적인 folding 진행.

번역과 동시에 접힘 (in vivo co-translational)

Hsp(=chaperone) : protein folding in cells takes place in a more orderly and guided fashion.

 

 

단백질 입체구조 변형으로 발생하는 질병

Prions - mad cow disease, Creutzfeldt-Jakob disease

Aβ - Alzheimer's disease 

Collagen - Scurvy (Vit.C 결핍)

               Menkes syndrome (Copper 결핍) 

콜라겐의 강도

1. Pro & Lys 의 hydrocylation (+Vit.C) → hydrocyproline, hydroxylysine → hydrogen bond 형성

2. Hydroxylysine에 일어나는 glycosylation

3. Crosslinks 형성 by Lysyl oxidase

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